Identificación del gen de la α-amilasa de arthrobacter sp. C27 Antártica
| dc.contributor | Diez García, Nardy, Director | |
| dc.contributor.advisor | Calle Delgado, Paola | |
| dc.contributor.advisor | Bonilla Jaime, Julio | |
| dc.contributor.author | Vargas Pérez, Jeffrey | |
| dc.contributor.author | Castro Caicedo, César | |
| dc.creator | Vargas Pérez, Jeffrey | |
| dc.creator | Castro Caicedo, César | |
| dc.date | 2016 | |
| dc.date.accessioned | 2022-11-29T20:55:48Z | |
| dc.date.available | 2022-11-29T20:55:48Z | |
| dc.date.issued | 2016 | |
| dc.description | Las enzimas bacterianas psicrófilas ofrecen usos potenciales para la industria porque minimizan reacciones químicas indeseables que se producen a temperaturas altas, proporcionando beneficios económicos y ecológicos. Las α-amilasas son enzimas que hidrolizan los enlaces α-1,4-glucosídicos en el almidón. El objetivo de nuestra investigación fue identificar el gen asociado a la α-amilasa de Arthrobacter sp. C27. Para la cual se crecieron 17 aislados procedentes de muestras de sedimento antártico en presencia de almidón como única fuente de carbono a una temperatura de 18ºC, seleccionando a Arthrobacter sp. C27 debido a que presentó la mayor actividad aminolítica. Se aisló y se purificó ADN genómico para amplificar el gen responsable a la α-amilasa, mediante la técnica de reacción en cadena de la polimerasa (PCR) y con el uso de primers degenerados y primers reportados para un gen con actividad α-amilasa en una cepa del género Arthrobacter. Los resultados mostraron que el gen asociado a la actividad α-amilasa está presente en nuestra cepa bacteriana, ya que se logró amplificar un fragmento del gen de aproximadamente 345 pb. Se concluyó que la α-amilasa presente en la cepa C27 de Arthrobacter no posee la misma secuencia del gen de la que previamente había sido reportada. | |
| dc.description.abstract | Psychrophilic bacterial enzymes offer potential uses for the industry because they minimize undesirable chemical reactions in high temperatures industrial processes, providing economic and ecological benefits. α-Amylase enzymes hydrolyze α-1, 4-glucosidic linkages in starch. The aim of our investigation was to identify the gen associate to the α-amylase activity in Arthrobacter sp. C27. For which 17 isolates were grown from samples of Antarctic sediments in the presence of starch as carbon source at a temperature of 18 °C, selecting Arthrobacter sp. C27 because it had the highest aminolytic activity. Genomic DNA was isolated and purified to amplify, using the polymerase chain reaction (PCR) technique, the gene responsible for α-amylase activity with the aid of degenerate primers and primers reported for a gene with α-amylase activity in another strain of the genus Arthrobacter. The results showed that the gene associated with αamylase activity is present in our bacterial strain, as it was possible to amplify a fragment of the gene of approximately 345 bp. It was concluded that α-amylase present in the Arthrobacter C27 strain does not have the same gene sequence as previously reported. | |
| dc.identifier.citation | Castro Caicedo, C.; Vargas Pérez, J. (2016). Identificación del gen de la α-amilasa de Arthrobacter sp. C27 Antártica. [Tesis de Grado, Escuela Superior Politécnica del Litoral]. Repositorio Institucional ESPOL. dspace.espol.edu.ec. | es_EC |
| dc.identifier.uri | https://www.dspace.espol.edu.ec/handle/123456789/56052 | |
| dc.language | spa | |
| dc.publisher | ESPOL | es_EC |
| dc.rights | openAccess | |
| dc.subject | Actividad aminolítica | es_EC |
| dc.subject | Bacterias psicrófilas | es_EC |
| dc.subject | Pcr | es_EC |
| dc.title | Identificación del gen de la α-amilasa de arthrobacter sp. C27 Antártica | es_EC |
| dc.type | Thesis | es_EC |